La mekanismo de ago de enzimoj

Enzimoj (enzimoj) - alta molekula pezo organikaj kombinaĵoj de proteino naturo, kiu operacias en la organismo rolon de biologiaj kataliziloj.

La mekanismo de ago de enzimoj

Solvo de la mekanismojn subesta la kataliza ago de enzimoj, estas unu el la fundamentaj problemoj kaj aktualaj problemoj ne nur enzimologio, sed moderna biokemio kaj molekula biologio.

Longe antaŭ la enzimoj havebliĝis pura kaj estis klarigis sian naturon, ili konvinkiĝis, ke kerna por enzimática procezo havas kuplado de enzimo al la substrato. Provas trovi kompleksan komponaĵon de la enzimo kun la substrato dum longa tempo ne kondukis al sukceso, kiel tiu kompleksa estas labile, ĝi tre rapide putriĝas. Uzante spektroskopio metodo ebligis identigi la enzimo-substrato kompleksoj al catalasa, peroxidasa, alkoholo dehidrogenazo, flavinzavisimyh enzimoj.

La metodo de Radioterapio analizo permesis akiri multajn gravajn informojn pri la strukturo kaj kataliza mekanismoj de ago de enzimoj. Tiu metodo estis uzata por establi ligon substrato analogoj kun enzimoj lisozima kaj chymotrypsin.

Iuj rekta indico por la ekzisto de enzimo-substrato kompleksoj sukcesis ricevi al kie unu el la kataliza ciklo stadioj de la enzimo estas ligita al la substrato per ligo covalente. Ekzemplo estas la reago de hidrolizo de n-nitrophenyl acetato katalizita de chymotrypsin. Kiam miksita kun la enzimo chymotrypsin etero estas acetylated ĉe la hidroksila grupo de la reakciaj serina restaĵo. Tiu stadio estas rapida, sed atsetilhimotripsina hidrolizo kun la formado de la acetato kaj libera chymotrypsin estas multe pli malrapida. Sekve atsetilhimotripsin amasigas, kiu estas facile detektita en la ĉeesto de n-nitrophenylacetate.

La ĉeesto de la enzimo substrato en la komponado povas "catch" de transigo EU malstabila kompleksa en senaga formo, ekzemple, per traktado kun la enzimo-substrato kompleksa de natrio borohidruro havanta fortan reduktante efiko. Tia kompleksa en la formo de stalo kovalentaj derivaĵo detektis en la enzimo aldolase. Ĝi estis trovita ke la substrato interagas kun molekuloj kaj-amino grupo de lizino.

La substrato reagas kun la enzimo en aparta parto nomata la aktiva centro de la enzimo aŭ la aktiva areo.

Sub la aktiva centro, aŭ kernon, komprenu, ke parto enzimo proteino molekulo kiu estas konektita al la substrato (kaj cofactores) kaj kaŭzas la enzimática propraĵoj de la molekulo. La aktiva loko determinas la specifecon kaj kataliza aktiveco de la enzimo kaj estu certa grado de malfacilaĵo strukturo adaptita por proksima alproksimiĝo kaj interagi kun substrato molekulo, aŭ ĝiaj partoj rekte implikita en la reago.

Inter la funkciaj grupoj estas distingitaj inkluzivita en la "catalíticamente aktiva" parto de la enzimo kaj la formante parto provizi specifan afinecon (la devigaj de substrato al la enzimo) - la tiel nomata pinglo, aŭ "ankron" (aŭ adsorbado de la enzimo aktiva loko).

La mekanismo de ago de enzimoj klarigas la teorion de la Michaelis-Menten ekvacio. Laŭ ĉi tiu teorio, la procezo okazas en kvar stadioj.

La mekanismo de ago de enzimoj: mi Fazo

Inter la substrato (C) kaj enzimo (E) ligon ekestas - formis EU enzimo-substrato kompleksa, kie la komponantoj estas interkonektitaj de kovalentaj, jona, akvo kaj aliaj ligoj.

La mekanismo de ago de enzimoj: IІ stadio

La substrato estas malkovrita al la kuna enzimo estas aktivigita kaj iĝas haveblaj por la respektivaj reagoj de la EU katalizo.

La mekanismo de ago de enzimoj: IІI stadio

EU faris katalizo. Tiu teorio estas apogita de eksperimenta studoj.

Fine, IV stadio estas karakterizita per la liberigo de la enzimo molekuloj E kaj F. La sekvenco de transformoj de produktoj povas esti montrata kiel la reago: E + S - EU EU - * - E + p

La specifeco de enzimo ago

Ĉiu enzimo agas sur specifa substrato aŭ grupo de substancoj, kiuj estas similaj en strukturo. Specifecon de aktiveco enzimática pro la simileco de la aktiva ejo agordo kaj substrato. Dum la interago de enzimo-substrato formis kompleksa.